EE.UU.: científicos descubren un nuevo punto débil del coronavirus
LA NACION
El mundo entero se encontró con el coronavirus casi sin esperarlo y desde ese momento, la ciencia comenzó con las investigaciones para hallar un tratamiento o una vacuna para ponerle fin a la pandemia. Pero para desarrollar una cura es indispensable descifrar el virus y conocer su forma de actuar.
En las últimas horas, se dio a conocer un estudio realizado por un grupo de científicos de la Universidad Northwestern de Illinois, Estados Unidos. Los investigadores descubrieron un nuevo punto débil en la famosa proteína S o proteína de la espícula, la gran molécula a través de la cual el coronavirus reconoce a las células humanas y se mete en ellas. Este hallazgo, publicado en la revista ACS Nano, abre la posibilidad de una nueva vía de tratamiento.
A través de simulaciones que reprodujeron la proteína a una escala de nanómetros (un nanómetro es la millonésima de un milímetro), los científicos analizaron una región con carga positiva, conocida como sitio de escisión polibásico. Esta zona se encuentra a una distancia de 10 nanómetros del sitio de reconocimiento de la proteína S, el punto exacto en el que la molécula se une a las proteínas humanas. En la investigación descubrieron que esta escisión permite que la unión entre la proteína de la espícula y los receptores de las células humanas, con carga negativa, sea fuerte.
Por eso, diseñaron una molécula negativa con capacidad para unirse a la escisión, bloqueando así la habilidad del SARS-CoV-2 de unirse a células humanas.
"Nuestro trabajo indica que bloquear este sitio de escisión puede ser un tratamiento profiláctico viable que disminuya la habilidad del virus para infectar a humanos", dijo en un comunicado Monica Olvera de la Cruz, directora de la investigación. "Además, nuestros resultados explican estudios experimentales que mostraban que las mutaciones de la proteína de la espícula afectaban a la transmisibilidad del virus", añadió.
Este sitio de escisión había sido escurridizo hasta ahora y, según los investigadores, fue toda una sorpresa averiguar su localización y su capacidad de interaccionar sobre el sitio de unión, por el que la proteína del virus se une al receptor humano.
"No esperábamos encontrar interacciones electrostáticas a una distancia de 10 nanómetros", dijo el primer autor del estudio, Baofu Qiao. "En condiciones fisiológicas, este tipo de interacciones no suelen ocurrir a más de un nanómetro", aseguró.
En este caso parece no ser así. Todo indica, según explicó Olvera Cruz, que esta región se adhiere a una enzima, de nombre furina, muy abundante en los pulmones, "lo que sugiere que el sitio de escisión es crucial para la entrada del virus en las células humanas".
Con esta nueva información, Olvera de la Cruz y Qiao planean trabajar con químicos y farmacólogos para desarrollar un nuevo tratamiento que se una a esta región de la proteína de la espícula.
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