Resucitan enzimas para viajar en el tiempo de la fotosíntesis
Al reconstruir enzimas de miles de millones de años de rubisco, un equipo de investigadores de Max Planck ha descifrado una de las adaptaciones clave de la fotosíntesis temprana.
Sus resultados, ahora publicados en Science, no solo brindan información sobre la evolución de la fotosíntesis moderna, sino que también ofrecen nuevos impulsos para mejorarla.
La vida actual depende completamente de organismos fotosintéticos como plantas y algas que capturan y convierten el CO2. En el corazón de estos procesos se en cuentra una enzima llamada RuBisCO (de nombre completo ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa), que captura más de 400.000 millones de toneladas de CO2 al año. Los organismos vivos hoy en día la producen en cantidades asombrosas: la masa de rubisco en nuestro planeta supera a la de todos los humanos. Para asumir un papel tan dominante en el ciclo global del carbono, rubisco tuvo que adaptarse constantemente a las condiciones ambientales cambiantes.
Usando una combinación de enfoques computacionales y sintéticos, un equipo del Instituto Max-Planck de Microbiología Terrestre, en colaboración con la Universidad de Singapur, ha resucitado y estudiado con éxito enzimas de miles de millones de años en el laboratorio. En este proceso, que describen como "paleontología molecular", los investigadores encontraron que en lugar de mutaciones directas en el centro activo, un componente completamente nuevo preparó la fotosíntesis para adaptarse a los niveles crecientes de oxígeno.
Surgió hace 4.000 millones de años
Rubisco es antigua: surgió hace aproximadamente 4.000 millones de años en el metabolismo primordial antes de la presencia de oxígeno en la tierra. Sin embargo, con la invención de la fotosíntesis productora de oxígeno y el aumento de oxígeno en la atmósfera, la enzima comenzó a catalizar una reacción no deseada, en la que confunde el O2 con el CO2 y produce metabolitos que son tóxicos para la célula. Este alcance de sustrato confuso todavía marca a rubisco hasta la fecha y limita la eficiencia fotosintética. Aunque los rubiscos que evolucionaron en entornos que contenían oxígeno se volvieron más específicos para el CO2 con el tiempo, ninguno de ellos pudo deshacerse por completo de la reacción de captura de oxígeno.
Los determinantes moleculares del aumento de la especificidad de CO2 en rubisco siguen siendo en gran parte desconocidos. Sin embargo, son de gran interés para los investigadores que buscan mejorar la fotosíntesis. Curiosamente, aquellos rubiscos que muestran una mayor especificidad de CO2 reclutaron un nuevo componente proteico de función desconocida. Se sospechaba que este componente estaba involucrado en el aumento de la especificidad del CO2, sin embargo, la verdadera razón de su aparición sigue siendo difícil de determinar porque ya evolucionó hace miles de millones de años.
Para comprender este evento clave en la evolución de rubiscos más específicos, los colaboradores del Instituto Max Planck de Microbiología Terrestre y la Universidad Tecnológica de Nanyang en Singapur utilizaron un algoritmo estadístico para recrear formas de rubiscos que existieron hace miles de millones de años, antes de que comenzaran a aumentar los niveles de oxígeno. El equipo dirigido por los investigadores de Max Planck Tobias Erb y Georg Hochberg resucitó estas antiguas proteínas en el laboratorio para estudiar sus propiedades. En particular, los científicos se preguntaron si el nuevo componente de rubisco tenía algo que ver con la evolución de una mayor especificidad.
La respuesta fue sorprendente, como explica en un comunicado el investigador doctoral Luca Schulz: "Esperábamos que el nuevo componente de alguna manera excluyera directamente el oxígeno del centro catalítico de rubisco. Eso no es lo que sucedió. En cambio, esta nueva subunidad parece actuar como un modulador de la evolución: el reclutamiento de la subunidad cambió el efecto que las mutaciones posteriores tenían en la subunidad catalítica de rubisco. Las mutaciones previamente intrascendentes repentinamente tuvieron un gran efecto en la especificidad cuando este nuevo componente estaba presente. Parece que tener esta nueva subunidad cambió por completo el potencial evolutivo de rubisco".
Esta función como "modulador evolutivo" también explica otro aspecto misterioso del nuevo componente proteico: las rubiscos que lo incorporaron dependen completamente de él, aunque otras formas de rubisco pueden funcionar perfectamente sin él. El mismo efecto modulador explica por qué: cuando se une a este pequeño componente proteico, rubisco se vuelve tolerante a las mutaciones que, de otro modo, serían catastróficamente perjudiciales. Con la acumulación de tales mutaciones, rubisco efectivamente se volvió adicto a su nueva subunidad.
En conjunto, los hallazgos finalmente explican la razón por la cual rubisco mantuvo este nuevo componente proteico desde que lo encontró. El líder del grupo de investigación de Max Planck, Georg Hochberg, explica: "El hecho de que esta conexión no se entendiera hasta ahora destaca la importancia del análisis evolutivo para comprender la bioquímica que impulsa la vida que nos rodea. La historia de las biomoléculas como rubisco puede enseñarnos mucho sobre por qué son como son hoy".
Europa Press
Conforme a los criterios de
Últimas Noticias
"En la Argentina hay 173 edificios LEED". Cómo impulsar la construcción sostenible a través de incentivos tributarios, técnicos y financieros
"Detestable". El Gobierno repudió los videos de Alberto Fernández junto a Tamara Pettinato en el despacho presidencial
